---
title: Antimikrobiyal Peptidler (AMP)
slug: antimikrobiyal-peptidler-amp
url: /detay/antimikrobiyal-peptidler-amp
type: article
language: Türkçe
entity:
  primary: Antimikrobiyal Peptidler (AMP)
  type: article
  disambiguation: Antimikrobiyal Peptidler (AMP): Antibiyotiğe alternatif, geniş spektrumlu antimikrobiyal ajanlar.  Yapıları, etkileri ve mekanizmaları hakkında bilgi edinin.
  categories:
    - name: Sağlık Ve Tıp
      slug: saglik-ve-tip
      url: /kategori/saglik-ve-tip
  tags:
    - AMP Etki Mekanizması
    - Membran Etkileşim Modeli
    - Antimikrobiyal Peptidler
author: Edanur Korkmaz
created_at: 2025-01-09T14:29:49.121865+03:00
updated_at: 2025-04-17T13:03:23.200855+03:00
---

# Antimikrobiyal Peptidler (AMP)

<!-- CONTEXT: Article Content for "Antimikrobiyal Peptidler (AMP)" -->

## Article Content

AMP’ler antibiyotiklerin yerini alabilecek potansiyel bir antimikrobiyal ajan kaynağıdır. Geniş bir antimikrobiyal sınıfı olan AMP'ler, mikroorganizmaların bağışıklık sistemlerinde bulunur, patojenlere karşı [konak](/tr/detay/konak-2/llms.txt) savunma peptidleri olarak da bilinen yüksek net pozitif yüke sahip ve [molekül](/tr/detay/molekul-2/llms.txt) boyunca hidrofilik ve hidrofobik bölgelerin bir karışımı olan peptidlerdir. Yüksek pozitif yükün, AMP'lerin bir patojenin zarında birikerek gözenekler oluşturma ve hücrenin içine girme yeteneğinde güçlü bir etkisinin olduğu düşünülmektedir.

Mellitin, Secropin, Magainin, Nisin, Peksiganan (MSI-78), Katelisidin LL-37, Defensin, Dipterisinler, Bombinin [gibi](/tr/detay/gibi-749510/llms.txt) yaklaşık 600 civarı bir**&#32;**antimikrobik etkili katyonik peptidten bahsedilebilir.

### **AMP’lerin Yapısal Özellikleri**

Primer ve sekonder yapılar olmak üzere iki kısımda incelenebilir.

#### **Primer Yapı**

Aminoasit uzunluğu genellikle 12 – 50 aminoasit olan, pozitif yüklü bir yapıdır. Genelde pozitif yükleri +2 değerinde olup bazen +4, +6 ya da +7 de olabilmektedir.

#### **Sekonder Yapı**

Yapılarındaki disülfit bağlarıyla veya temas ettikleri [bakteri](/tr/detay/bakteri-3/llms.txt) membranı ile kendi üzerlerine kıvrılarak oluşturdukları üç boyutlu amfipatik yapılarıdır. Bu yapıların hidrofilik kısmı polar pozitif yüklü aminoasitlerden oluşur, hidrofobik kısmı ise non-polar nötral aminoasit yan zincirlerini içerir. Bu amfipatik yapıları sayesinde hidrofobik iç kısımları ve negatif yüklü hidrofilik dış grupları bulunan bakteri membranıyla ilişki kurabilirler.

**Antimikrobik etkili katyonik peptidlerin sekonder yapıları 4 başlıkta toplanabilir.**

1. Şerit içeren peptidler
2. Helezonal peptidler
3. Halka yapısındaki peptidler
4. Uzun zincirli peptidler

### **AMP’lerin Etki Mekanizması**

Katyonik AMP'lerin temel etki mekanizması, elektrostatik etkileşim yoluyla negatif yüklü bakteri membranı ile etkileşime girerek [hücre](/tr/detay/hucre-2/llms.txt) membranını parçalanmasına ve hücre içeriğinin salınmasına [yol](/tr/detay/yol-3/llms.txt) açması şeklinde tanımlanır. Bu [durum](/tr/detay/durum-5/llms.txt) amfipatik AMP'lerin hidrofobik bölgesinin lipit çift katmana bağlanması ve hidrofilik bölgelerinin fosfolipid grupları ile etkileşime girmesiyle oluşur. AMP'ler bu etkileşimler sayesinde membran yüzeyinde birikirler ve birbirleriyle birleşerek sitoplazmik zarda membran boşluğu oluştururlar.

### **Membran Boşluğu Oluşumundaki Bazı Varsayımsal Modeller**

Membran boşluğu oluşumu Fıçı-çıta, toroidal-[gözenek](/tr/detay/gozenek/llms.txt) ve [halı](/tr/detay/hali-22757/llms.txt) modelleri üzerinden açıklanmaktadır.

##### **Fıçı-Çıta Modeli**

Fıçı-çıta modelinde, membrana bağlanan peptid miktarının artmasıyla lokal fosfolipit grupları kayar ve membran incelir. Peptid yığınları lipit çift tabakasının hidrofobik bölgesi boyunca dik yerleşerek hidrofilik kısmlarının iç kısma yöneldiği bir kanal oluşturur. Hidrofobik bölgeler membran lipidleri ile etkileşime girer ve hidrofilik bölgeler de kanalların lümenini oluşturur.

##### **Toroidal-Gözenek Modeli**

Fıçı-çıta modeline benzer bir mekanizma gösteren toroidal-gözenek modeli, peptid sarmallarının toroidal gözenek kompleksleri oluşturmak üzere lipitlerle bağlanarak peptid-peptid etkileşimleri yerine membranın fosfolipid tabakası ile peptid-lipit kompleksi oluşturması esasına dayanır. Yüksek konsantrasyonlarda lokal olarak biriken AMP'ler, lipit moleküllerinde bükülme deformasyonuna neden olur ve toroidal gözenek oluşumu sağlanır.

##### **Halı Modeli**

Halı modelinde katyonik AMP'lerin ve anyonik membranın elektrostatik etkisi gerekliyken, misel oluşturup mikrobiyal membranı [yok](/tr/detay/yok-749611/llms.txt) etmek için yüksek AMP konsantrasyonları gereklidir. Peptid konsantrasyonu eşiğe ulaştığında AMP'ler zarı kümeler halinde kaplar ve yüzey aktif [madde](/tr/detay/madde-2/llms.txt) benzeri bir şekilde zarın yırtılmasına neden olur. Peptidlerin mebranın hidrofobik kısmına yerleşmesi ve kanal oluşumu gerçekleşmez. Bu etki, hücre ölümüyle sonuçlanacak şekilde hücre zarının tamamen veya kısmen parçalanmasını içerir.

<!-- CONTEXT: Academic Sources and References for "Antimikrobiyal Peptidler (AMP)" -->

## Academic Sources and References

1. Ramos, R., Silva, J. P., Rodrigues, A. C., Costa, R., Guardão, L., Schmitt, F., ... & Gama, M. (2011). Wound healing activity of the human antimicrobial peptide LL37. Peptides, 32(7), 1469-1476.Dart, A., Bhave, M., & Kingshott, P. (2019). Antimicrobial peptide‐based electrospun fibers for wound healing applications. Macromolecular bioscience, 19(9), 1800488.Ataman, M., (2016). Antimikrobiyal Peptidlerin Çeşitli Enfeksiyon Etkenlerine Karşı İn Vitro Antibakteriyel Aktivitelerinin Araştırılması, Yüksek Lisans Tezi, İstanbul Üniversitesi, İstanbul.Zhang, Q. Y., Yan, Z. B., Meng, Y. M., Hong, X. Y., Shao, G., Ma, J. J., ... & Fu, C. Y. (2021). Antimicrobial peptides: mechanism of action, activity and clinical potential. Military Medical Research, 8, 1-25.